*600650	Esami genetici
CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II; CPT II

Altre denominazioni e acronimi

CPT II

Locus della mappa genica 1p32

 

TESTO

Il gene CPT II codifica la carnitina palmitoiltrasferasi II, un enzima che partecipa nell'ossidazione degli acidi grassi.

DESCRIZIONE

La carnitina palmitoiltrasferasi (CPT; EC 2.3.1.21) enzima sistema, in congiunzione con acil-CoA sintetasi e carnitina/acilcarnitina traslocasi (212138), fornisce il meccanismo whereby lungo-catena acidi grassi sono trasferito dal citosol al matrice mitocondriale to sottoporsi ossidazione beta. La CPT I isoenzimi (vedi CPT1A; 600528 e CPT1B; 601987) sono localizzato nel membrana mitocondriale esterna e sono detergente-labile, mentre CPT II è localizzata nella membrana mitocondriale
interna ed è detergente-stabili (Bieber, 1988).

CLONAZIONI

Con una screening a fegato umano genoteca di cDNA, Finocchiaro ed altri (1991) clonarono e sequenziarono un cDNA codificante umano carnitina palmitoiltrasferasi II. La proteina dedotta 658-aminoacidi proteina contiene un 25-residuo NH2-terminale leader peptide. La sequenza di aminoacidi mostra 82.2% omologia con la ratto CTP II proteina.

Montermini ed altri (1994) identificarono regolatorio elementi nel promotore del gene CPT II.

STRUTTURA GENICA

Verderio ed altri (1995) determinarono che il gene CPT II contiene 5 esoni estendentisi approssimativamente 20 kb del DNA.

MAPPATURA

Con umano-criceto cellule somatiche ibridizzazione, Finocchiaro ed altri (1991) assegnarono il gene CPT II (la quale esse riportava to come CPT1) al cromosoma 1pter-q12. Con la ibridizzazione a fluorescenza in situ, Minoletti ed altri (1992) raffinata the Assegnazione del gene CPT II to 1p13-p11. Comunque, anche usando ibridizzazione a fluorescenza in situ, Gellera ed altri (1994) conclusero che il gene CPT II è localizzata in band 1p32 e che la precedentemente usata probe che mapparono il gene to 1p13-p11 'dovrebbe essere considerarono un come yet anonimo probe.' E' ora chiara che il gene mapparono al cromosoma 1p32 era CPT II.

FUNZIONE GENICA

Britton ed altri (1995) distinsero CPT I e CPT II, e riportarono che maggiori controllo over the ossidazione degli acidi grassi processo è exerted al livello di CPT I dagli unici inibizione di questo enzima by malonyl-CoA.

Slama ed altri (1996) erano portatori fuori complementazione esperimenti fra linee cellulari derivati da pazienti con Carenza di CPT I (255120) o infantile Carenza di CPT II (600649) con la misurazione restaurazione di tritium rilasciano dalla palmitato. Come aspetti, no complementazione veniva osservata in heteropolykaryons provocante dalla fusione di CPT I-carente cellule o di con carenza di CPT II cellule. Al contrario, complementazione veniva osservata in fusioni di CPT I- e con carenza di CPT II cellule. Questi dati suggerì che i difetti in Carenza di CPT I e infantile Carenza di CPT II sono determinarono da mutazioni in distinta geni. Palmitate ossidazione by controllo o CPT I-carente linee cellulari diminuita quando queste linee cellulari erano cocultured con infantile con carenza di CPT II linee cellulari. Questo effetti, non osservarono in una coculture con un adulti con carenza di CPT II linea di cellule, era soppresso da una alto carnitina concentrazione.

NOMENCLATURE

Finocchiaro ed altri (1991), Minoletti ed altri (1992), e Gellera ed altri (1994) tutti riportava al CPT gene nel cromosoma 1 come CPT1; è riportava to here come CPT II a seguito the elucidazione by Britton ed altri (1995). CPT1 (600528) mappa al cromosoma 11.

GENETICA MOLECOLARE

In un paziente con carenza di carnitina palmitoiltrasferasi II infantile (600649) con ipochetotico ipoglicemia e cardiomiopatia, Taroni ed altri (1992) identificarono una mutazione omozigote nel gene CPT II (600650.0001). Il paziente era anche omozigote per una mutante CPT II allele (chiamato the 'ICV' allele) che erano portatori 2 altre rare polimorfismi. In un paziente con infantile Carenza di CPT II riportarono da Demaugre ed altri (1991), Bonnefont ed altri (1996) identificarono una mutazione omozigote nel gene CPT II (600650.0005).

In una olandese paziente con ad insorgenza nell'età adulta Carenza di CPT II (255110), Taroni ed altri (1993) identificarono eterozigosi composta per 2 mutazioni nel gene CPT II (600650.0001; 600650.0002).

Elpeleg ed altri (2001) riportarono 2  ashkenazi fra fratelli e sorelle con la prenatale, o letale neonatale, forma di Carenza di CPT II (608836) che erano omozigote per un allele portatori 2 mutazioni nell'esone 4 del gene CPT II (600650.0009).

CORRELAZIONI GENOTIPO/FENOTIPO

In uno studio di 19 pazienti con Carenza di CPT II, 13 con l'insorgenza in adulti e 6 con insorgenza infantile, Thuillier ed altri (2003) trovarono che tutti i pazienti con la infantile forma aveva mutazioni nell'esone 4 o 5 del gene CPT II. Dodici del pazienti adulti erano portatori the S113L (600650.0001) mutazione. Sebbene c'era un sovrapposte in residua CPT II attività fra le due gruppi (andante dalla 4 to 12%), c'era a importanza decremento in palmitato ossidazione nel infantile gruppo (meno del 10%) comparato al adulti gruppo (45 to 70%). Thuillier ed altri (2003) conclusero che entrambi il tipo e locazione di CPT II mutazioni e almeno 1 aggiuntive, non identificate genetica fattore modulate idratasila lunga catena acidi grassi flusso e di conseguenza la gravità della malattia.

Orngreen ed altri (2005) identificarono 2 pazienti non imparentati con lieve caratteristiche di un tarda insorgenza Carenza di CPT II il quale ogni erano portatori una singola mutazione nel gene CPT II (600650.0015 e 600650.0016). I risultati indicavano che alcune eterozigoti CPT II portatori della mutazione può essere sentromatica.

VARIANTI ALLELICHE
(esempi selezionati)

.0001 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, INFANTILE [CPT II, ARG631CYS]

CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, A TARDA INSORGENZA, COMPRESA

In un paziente con carenza di carnitina palmitoiltrasferasi II infantile (600649), Taroni ed altri (1992) identificarono omozigosità per una mutante CPT II allele (chiamato the 'ICV' allele) che erano portatori 3 missenso cambia: a 1203G-A transizione predicendo a val368-to-ile sostituzione (V368I); a 1992C-T transizione predicendo un arg631-to-cis sostituzione (R631C); ed una 2040A-G transizione predicendo a met647-to-val sostituzione (M647V). Screening di 59 controlli sani dimostrarono che entrambi the V368I e M647V mutazioni sono sequenza polimorfismi con allele frequenze di 0.5 e 0.25, rispettivamente. La R631C sostituzione non vennero trovate in 22 individui normali o in 12 di 14 CPTase II-carente pazienti con la adulti muscolare forma di Carenza di CPT II (255110). Notably, 2 del adulti CPTase II-carente pazienti erano eterozigoti per the triply mutante ICV allele, suggerendo eterozigosi composta per questo ed una differente allele mutante. In vitro funzionale espressione studi mostrava che la R631C sostituzione drasticamente depressed catalitica attività del CPT II proteina. La V368I e M647V mutazioni, sebbene non che colpisce attività enzimatica da sola, esacerbata gli effetti del R631C sostituzione.

In una olandese paziente con ad insorgenza nell'età adulta Carenza di CPT II, Taroni ed altri (1993) identificarono eterozigosi composta per the R631C mutazione e the S113L mutazione (600650.0002). Un altro non imparentati italiane paziente con la ad insorgenza nell'età adulta forma aveva the R631C mutazione on 1 allele.

.0002 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, A TARDA INSORGENZA [CPT II, SER113LEU]

In 8 pazienti non imparentati con familiare mioglobinuria ricorrente dovuta a carenza di carnitina palmitoiltrasferasi II (255110), Taroni ed altri (1993) identificarono una omozigote 439C-T transizione nel gene CPT II, provocante una ser133-to-leu sostituzione (S133L). Uno dei pazienti erano state riportate by DiDonato ed altri (1978). Fra i a totale di 25 pazienti con la malattia, Taroni ed altri (1993) trovato the S113L mutazione in 56% del mutante CPT II alleli e conclusero che la S113L mutazione missenso è i più frequente cambiamento trovato in Carenza di CPT II. Uno olandese paziente era eterozigoti composti per the S113L mutazione e the R631C (600650.0001) mutazione. In vitro funzionale espressione studi mostrava che la S113L mutazione producevano in normale sintesi delle proteine, ma a marcatamente ridotta omeostatico livello, indicanti diminuita stabilità del proteina mutante.

Con in vitro funzionale analisi nei fibroblasti, Bonnefont ed altri (1996) mostrava che la S113L mutazione producevano in 20% CPT II residua attività senza conseguenza on lungo-catena acidi grassi (LCFA) ossidazione, mentre the Y628S mutazione (600650.0005), trovato nel più grave infantile forma della malattia (600649), producevano in 10% CPT II residua attività e marcatamente danneggiata LCFA ossidazione. Bonnefont ed altri (1996) conclusero che CPT II attività dovrebbe essere ridotta al di sotto una critica soglia per LCFA ossidazione nei fibroblasti essere danneggiata. Questo critica soglia differisce tra tessuti, di conseguenza fornendo a basis per the fenotipica eterogeneità di Carenza di CPT II.

In 3 pazienti correlati con Carenza di CPT II dalla consanguineo matrimoni, un fratello e sorella ed una prima cugini, Handig ed altri (1996) identificarono omozigosità per the S113L mutazione. La casi poteva essere tracciata back in una comune ancestrali coppia 5 generazioni più precoce. La famiglia mostrava variabilità clinica della malattia.

Martin ed altri (1999) identificarono la S113L mutazione in 8 di 14 pazienti spagnoli dalla 10 famiglie non imparentate. Sette pazienti erano omozigote per la mutazione, 1 paziente era eterozigoti, e 6 pazienti non portano la mutazione on sia allele. Le mutazioni vennero trovate nel eterozigoti state in 7 sani parenti appartenenti to 3 differenti famiglie.

.0003 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, A TARDA INSORGENZA [CPT II, PRO50HIS ]

CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, INFANTILE, COMPRESA

In pazienti con la a tarda insorgenza forma di Carenza di CPT II (255110), Verderio ed altri (1995) identificarono una 665C-A trasversione nell'esone 1 del gene CPT II, provocante una pro50-to-his (P50H) sostituzione. Questo aminoacidi sostituzione avvenne entro un leucina-prolina motivo che è altamente conservata in acyltrasferasis dalla differenti specie. La mutazione venne trovato in entrambi alleli di un paziente di italiane ancestry e in 1 allele di 1 paziente ogni di italiane, olandese, e francese ancestry.

Vladutiu ed altri (2002) riportarono di un infante di mista heritage con la late infantile forma di CPT II (600649) che era eterozigoti composti per the P50H mutazione e per una truncating 2 bp delezione (vedi 600650.0009). Lui presentava all'età di 11 mesi con ipoglicemia, vomito, e letargia dopo una malattia febbrile. Dietetico gestione era successo, e lui era normale presentandosi all'età di 5 anni. CPT II attività nei fibroblasti era 17% del normale. Vladutiu ed altri (2002) notarono che la P50H mutazione è solitamente associato con una tarda insorgenza malattia e postularono che eterozigosi composta per una lieve e una grave CPT II mutazione causa un intermedio fenotipo.

.0004 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, A TARDA INSORGENZA [CPT II, ASP553ASN]

In un paziente di italiane ancestry con una tarda insorgenza Carenza di CPT II (255110), Verderio ed altri (1995) identificarono eterozigosi composta per 2 mutazioni nel gene CPT II: a 2173G-A transizione nell'esone 5, provocante una asp553-to-asn (D553N) sostituzione, e S113L (600650.0002). Le analisi immunoblot dimostrarono che entrambe le mutazioni erano associate con una marcatamente ridotta omeostatico livello della proteina, indicanti diminuita stabilità del mutante gene prodotto.

.0005 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, INFANTILE [CPT II, TYR628SER]

CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, A TARDA INSORGENZA, COMPRESA

In un infante con la infantile forma di Carenza di CPT II (600649) originalmente riportarono da Demaugre ed altri (1991), Bonnefont ed altri (1996) identificarono una omozigote 2399A-C trasversione nel gene CPT II, provocante una tyr628-to-ser (Y628S) sostituzione. In vitro funzionale analisi nei fibroblasti mostrava che la Y628S mutazione producevano in 10% CPT II residua attività e marcatamente danneggiata ossidazione di lungo-catena acidi grassi, mentre the S113L (600650.0002) mutazione trovato nel meno grave adulti forma della malattia (255110) producevano in 20% CPT II residua attività, senza conseguenza on LCFA ossidazione. Bonnefont ed altri (1996) conclusero che CPT II attività dovrebbe essere ridotta al di sotto una critica soglia per LCFA ossidazione nei fibroblasti essere danneggiata. Questo critica soglia differisce tra tessuti, di conseguenza fornendo a basis per the fenotipica eterogeneità di Carenza di CPT II.

Martin ed altri (1999) riportarono di un paziente con una tarda insorgenza Carenza di CPT II il quale aveva the Y628S mutazione on 1 allele.

.0006 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, INFANTILE [CPT II, GLU174LYS ]

In 2 giapponese fra fratelli e sorelle con la infantile forma di Carenza di CPT II (600649), Yamamoto ed altri (1996) identificarono eterozigosi composta per 2 mutazioni nel gene CPT II: a 621G-A transizione provocante una glu174-to-lys (E174K) sostituzione, ed una 1249T-A trasversione provocante una phe383-to-tir (F383Y; 600650.0007) sostituzione.

.0007 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, INFANTILE [CPT II, PHE383TYR ]

CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, A TARDA INSORGENZA, COMPRESA

Vedere 600650.0006 e Yamamoto ed altri (1996).

Aoki ed altri (2007) riportarono a 21- anni giapponese donna con una tarda insorgenza Carenza di CPT II (255110) associato con una omozigote F383Y mutazione. All'età di 19 e nuovamente all'età di 21, lei aveva episodi di mialgia, dark urine, e aumentati creatina cinasi serica durante i malesseri virali. residua CPT II attività andava dal 2 to 7% dei controlli normali, la quale gli autori notarono era solitamente associato con la più grave forma della malattia. Le famiglie storia rivelarono una fratello e sorella il quale entrambi morì come infanti.

.0008 MIOPATIA, VARIABILE [CPT II, ARG503CYS ]

Vladutiu ed altri (1998, 2000) riportarono una famiglia nella quale una donna, lui padre, e lui figlio erano eterozigoti per un arg503-to-cis (R503C) mutazione in una regione altamente conservata del gene CPT II. Le analisi sequenziali non mostrava altre cambiamento in CPT II. La 54- anni madre aveva a 35-anno storia di progressiva debolezza muscolare e miopatici sintomi associato con ridotta CPT II attività in linfoblasti (47% del normale), fibroblasti (43%), e muscoli scheletrici (13%). Suo 26- anni figlio aveva a da tutta la vita storia di miopatici sintomi, mentre his nonno aveva solo lieve debolezza durante fanciullezza. Il figlio era sopravissuta un episodio di maligno ipertermia durante chirurgia a 4 anni di età, durante la quale CPK went to valori maggiore del 5,000 mU/mL. Le analisi del V368I e M647V polimorfismi (vedi 600650.0001) nel gene CPT II mostrava che l'allele mutante era collegato to 368I e 647M in questa famiglia, e che la normale allele era collegato to 647V nel colpiti paziente e lui figlio e to 647M nel del paziente padre. In comune con maligno ipertermia-associato mutazioni che colpisce muscoli scheletrici nel RYR1 (180901) e CACNL1A3 (114208) geni, the clinico, biochimici, e evidenze genetiche in questa famiglia suggerì che la R503C sostituzione in CPT II possono causare a latent miopatia che diventa apparente solo dopo specifica anestetico esposizione.

.0009 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, A TARDA INSORGENZA [CPT II, 2-BP DEL, 1237AG E PHE448LEU ]

CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, NEONATALE LETALE, COMPRESA
CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, INFANTILE, COMPRESA

Taggart ed altri (1999) riportarono 4  ashkenazi pazienti con una tarda insorgenza Carenza di CPT II (255110) che erano eterozigoti composti per una CPT II allele con una 2 bp delezione, che loro chiamarono 413delAG, ed una phe448-to-leu (F448L) sostituzione, e per the S113L (600650.0002) mutazione. La 2 bp delezione causa a premature codone di terminazione a residuo 420; di conseguenza, the F448L cambiamento non è conteneva entro la proteina tronca e non avesse funzionale importanza.

Elpeleg ed altri (2001) riportarono 2  ashkenazi fra fratelli e sorelle con la prenatale forma di Carenza di CPT II (608836) che erano omozigote per l'allele portatori le due mutazioni nell'esone 4 del gene CPT II; the delezione di 1 bp, che loro chiamarono 1237delAG, e the F448L mutazione. Entrambi fra fratelli e sorelle aveva periventricolare calcificazioni e marcatamente ingranditi reni trovato nel quinta gestational mese. L'attività di CPT II in linfociti non era rintracciabile. La 1237delAG mutazione era previsti to risultato in una proteina tronca a 65% dei suoi normale lunghezza. Referring al ritrovamenti di Taggart ed altri (1999), Elpeleg ed altri (2001) suggerì che questa allele è comune nel  ashkenazi popolazione.

Vladutiu ed altri (2002) riportarono di un infante di mista heritage con la late infantile forma di CPT II (600649) ed episodici ipoglicemia che era eterozigoti composti per le due-bp delezione e the P50H (600650.0003) mutazione. Un maschio infante di  ashkenazi discendenti con la letale neonatale forma di CPT II era eterozigoti composti per le due-bp delezione ed una 3-bp delezione/5-bp inserzione (600650.0014).

.0010 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, NEONATALE LETALE [CPT II, 1-BP INS, 534T/25-BP DEL, NT534]

In una Moroccan famiglia nella quale 4 fra fratelli e sorelle morì dalla neonatale Carenza di CPT II (608836), Smeets ed altri (2003) identificarono una nuova sito di splice mutazione nel gene CPT II: una transizione G>A nel splice accettore site dell'introne 2 (600650.0011). Gli studi a livello del mRNA indicavano che la bambini colpiti erano omozigote per un inserzione di un treonina a codone 534 (534insT) seguita da una 25-bp delezione (basi 534-558). Gli studi di DNA genomico, comunque, rivelarono tutti i pazienti erano eterozigoti composti per questo 534insT/del25 mutazione, e, on l'altro allele, per the nuova sito di splice mutazione. I risultati underscored the incompleteness di rilevazione delle mutazioni a livello del mRNA in casi dove una mutazione porta to aberrante splicing o nonsenso-mediato messenger decadimento.

.0011 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, NEONATALE LETALE [CPT II, IVS2AS, G-A, -1 ]

Vedere 600650.0010 e Smeets ed altri (2003).

.0012 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, NEONATALE LETALE [CPT II, 11-BP DUP ]

In un fratello e sorella con letale neonatale Carenza di CPT II (608836) originalmente riportarono da Witt ed altri (1991), Gellera ed altri (1992) identificarono una eterozigoti 11-bp inserzione mutazione nell'esone 4 del gene CPT II (nucleotidi 997-1007). L'inserzione risulta in una premature terminazione segnale previsti to troncata the CPT II proteina by approssimativamente 350 aminoacidi al terminale C. La non colpiti madre erano portatori l'inserzione mutazione, ma the padre aveva solo di tipo selvatico alleli; Gellera ed altri (1992) conclusero che un aggiuntive, non identificate CPT II mutazione era presente nel fratelli e sorelle colpiti. Le colture di fibroblasti dei pazienti mostrava a 92% riduzione in CPT II attività e virtual assenza della proteina, indicanti che complete carenza di CPT II è una letale condizione.

.0013 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, NEONATALE LETALE [CPT II, PRO227LEU ]

In una premature Haitian infante con neonatale letale Carenza di CPT II (608836), Taroni ed altri (1994) identificarono una mutazione omozigote nell'esone 4 del gene CPT II, provocante una pro227-to-leu (P227L) sostituzione. No CPT II proteina venne trovato con analisi Western blot di fibroblasti, e in vitro analisi dimostrarono normale quantitativo di newly sintetizzato CPT II, suggerendo diminuita enzima stabilità. CPT II residua attività era misurato a meno del 15% del normale controllo valori. I genitori erano eterozigoti per la mutazione.

.0014 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, NEONATALE LETALE [CPT II, 3-BP DEL, 109AGC E 5-BP INS, 109GCAGC]

In una maschio infante di  ashkenazi discendenti con la letale neonatale forma di CPT II (608836) prima riportarono da Albers ed altri (2001), Vladutiu ed altri (2002) identificarono eterozigosi composta per una 2 bp delezione (vedi 600650.0009) ed una 109AGC-GCAGC cambiamento (3-bp delezione e 5-bp inserzione) nel gene CPT II. L'infante morì sulla terzo giorno di vita; CPT II attività era 6% e 18% del normale nei fibroblasti e muscoli scheletrici, rispettivamente.

.0015 CARENZA DI CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, A TARDA INSORGENZA [CPT II, GLU454TER ]

Orngreen ed altri (2005) identificarono una eterozigoti glu454-to-ter (E454X) mutazione nel gene CPT II in un uomo il quale aveva provò un episodio di rabdomiolisi dopo ingestione di alcol e no cibo la notte prima a swimming pratica. residua CPT II attività enzimatica era 46% del normale controllo valori, e studi biochimici
indicavano danneggiata ossidazione degli acidi grassi con esercizio prolungato, la quale è coerente con miopatici a tarda insorgenza Carenza di CPT II (255110). Orngreen ed altri (2005) suggerì che la E454X troncata CPT II proteina può essere incorporato dentro the tetramerica struttura dell'complesso enzimatico, provocante una dominante-negative effetti, e che alcune eterozigoti portatori di CPT II mutazioni può essere sentromatica.

.0016  CARENZA DI CARNITINA CARNITINA PALMITOILTRASFERASI II, A TARDA INSORGENZA [CPT II, ASP213GLY ]

Orngreen ed altri (2005) identificarono una eterozigoti asp213-to-gli (D213G) mutazione nel gene CPT II in una donna con entrolleranza all'esercizio e crampi muscolari. residua CPT II attività enzimatica era 65% del normale controllo valori, e studi biochimici
indicavano danneggiata ossidazione degli acidi grassi con esercizio prolungato, la quale è coerente con miopatici a tarda insorgenza Carenza di CPT II (255110). La D213G sostituzione avviene in una altamente conservata dominio della proteina, e gli autori suggerirono che la cambiamento may compromise normale funzione enzimatica. La donna aveva 2 bambini con una tarda insorgenza Carenza di CPT II causata da mutazioni degli eterozigoti composti nel gene CPT II: D213G e S113L (600650.0002). La asintomatici padre era eterozigoti per the S113L mutazione. Orngreen ed altri (2005) suggerì che alcune eterozigoti portatori di CPT II mutazioni può essere sentromatica.

RIFERIMENTI

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29. Yamamoto, S.; Abe, H.; Kohgo, T.; Ogawa, A.; Ohtake, A.; Hayashibe, H.; Sakuraba, H.; Suzuki, Y.; Aramaki, S.; Takayanagi, M.; Hasegawa, S.; Niimi, H. :

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PubMed ID : 8682496

COLLABORATORI

Cassandra L. Kniffin - aggiornamento : 3 dicembre 2007
Cassandra L. Kniffin - aggiornamento : 10 maggio 2005
Cassandra L. Kniffin - riorganizzazione : 23 agosto 2004
Cassandra L. Kniffin - aggiornamento : 19 agosto 2004
Natalie E. Krasikov - aggiornamento : 10 agosto 2004
Victor A. McKusick - aggiornamento : 11 giugno 2003
Victor A. McKusick - aggiornamento : 11 febbraio 2003
John A. Phillips, III - aggiornamento : 8 ottobre 2002
Sonja A. Rasmussen - aggiornamento !$ : 24 agosto 2001
Victor A. McKusick - aggiornamento : 15 febbraio 2001
Victor A. McKusick - aggiornamento : 24 settembre 1999
Victor A. McKusick - aggiornamento : 26 ottobre 1998
Victor A. McKusick - aggiornamento : 27 marzo 1998

DATA DI INIZIO

Victor A. McKusick : 26 luglio 1995

REVISIONI

wwang : 12 dicembre 2007
ckniffin : 3 dicembre 2007
wwang : 13 maggio 2005
ckniffin : 10 maggio 2005
carol : 25 agosto 2004
carol : 23 agosto 2004
ckniffin : 19 agosto 2004
terry : 10 agosto 2004
tkritzer : 24 giugno 2003
terry : 11 giugno 2003
carol : 20 febbraio 2003
carol : 20 febbraio 2003
tkritzer : 12 febbraio 2003
terry : 11 febbraio 2003
alopez : 8 ottobre 2002
carol : 31 agosto 2001
mcapotos : 24 agosto 2001
cwells : 21 febbraio 2001
terry : 15 febbraio 2001
alopez : 25 ottobre 1999
terry : 24 settembre 1999
carol : 18 maggio 1999
alopez : 26 ottobre 1998
carol : 26 ottobre 1998
psherman : 27 marzo 1998
dholmes : 6 marzo 1998
mark : 19 giugno 1996
terry : 11 giugno 1996
terry : 3 maggio 1996
terry : 30 aprile 1996
terry : 4 marzo 1996
terry : 4 marzo 1996
mark : 4 marzo 1996
mark : 4 marzo 1996
mark : 4 marzo 1996
mark : 4 marzo 1996
mark : 4 marzo 1996
terry : 20 febbraio 1996
mimadm : 3 novembre 1995
mark : 26 luglio 1995

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