Testo ancora in corso di
traduzione di Natale
Marzari
Dopo 41 anni e 5 mesi, nel maggio 2006 la
magistratura di Trento ha riconosciuto l'esistenza e la gravità di quella
malattia rara che nessuna altra istituzione o persona singola della provincia di
Trento ancora mi riconosce, e per negare la quale mi perseguita.
Natale Marzari
COMPLESSO IV, CITOCROMO c OSSIDASI
SUBUNITA' II; MTCO2
Altre denominazioni e acronimi
CITOCROMO c OSSIDASI II; COII
TESTO
DESCRIZIONE
La subunità II (COII o MTCO2) della citocromo c ossidasi è 1 delle 3 subunità
(MTCO1, MTCO2, MTCO3) del complesso IV respiratorio codificate dal DNA mitocondriale
(mtDNA). E'
localizzata entro la membrana mitocondriale
interna ed è il terzo e finale enzima della catena di trasporto degli elettroni della fosforilazione
ossidativa mitocondriale. It collects elettroni
dalla ferrocitocromo c (ridotta citocromo c) e li trasferisce to ossigeno to give acqua. La energia
rilasciata è usata to trasporto protoni attraverso la membrana mitocondriale
interna. Il complesso IV è
composti di 13 polipeptidi. subunità I, II e III
(MTCO1, MTCO2, MTCO3) sono codificato delle mtDNA
mentre subunità IV, Va, Vb, VIa, VIb, VIc, VIIa, VIIb,
VIIc, e VIII sono codificate dal nucleo (Kadenbach
ed altri, 1983;
Capaldi, 1990;
Shoffner e Wallace, 1995). subunità VIa, VIIa, e
VIII hanno sistemico come pure cuore-muscoli isoforme
(Capaldi,
1990;
Lomax e Grossman, 1989).
Citocromo c ossidasi subunità II (COII o MTCO2) è 1 di 3 DNA mitocondriale
(mtDNA) codificate subunità (MTCO1, MTCO2, MTCO3) di respiratoria Complesso IV.
Complesso IV è localizzate all'interno la membrana mitocondriale interna e è il terzo
e finale enzima della catena di trasporto degli elettroni di mitocondriale fosforilazione ossidativa. It collects elettroni da ferrocitocromo c (ridotti
citocromo c) e li trasferisce to ossigeno to give water. The energia rilasciava è
usarono to trasporta protoni attraverso la membrana mitocondriale interna. Complesso IV è
composta di 13 polipeptidi. subunità I, II e III (MTCO1, MTCO2, MTCO3) sono
codificate con la mtDNA mentre subunità IV, Va, Vb, VIa, VIb, VIc, VIIa, VIIb, VIIc,
e VIII sono codificate dal nucleo (Kadenbach
ed altri, 1983; Capaldi, 1990;
Shoffner e Wallace, 1995).
subunità VIa, VIIa, e VIII hanno sistemico come pure cuore-muscoli isoforme (Capaldi,
1990; Lomax e Grossman, 1989)
La subunità II contiene una riducente centri, CuA, e
collects elettroni dalla ferrocitocromo b. La
elettroni sono poi trasferito al citocromo a delle subunità I e on al citocromo a3-CuB binuclear
reazione centri. CuA molto probabilmente risiedono in una ansa
contenenti conservato cisteine all'aminoacido 196 e
200 ed una conservato istidina a 204, con la quarta
ligand essendo istidina 161. Il citocromo c interagisce
con subunità II attraverso l'associazione di un anello
di lysines attorno the eme edge della citocromo c con
carboxyls nella subunità II, specificamente glutamato
129, aspartato 132, e glutamato 198 (Hill,
1993;
Capaldi, 1990).
Il gene MTCO2 comprende 708 le coppie di nucleotidi (nps)
di continua mtDNA sequenza, mancanti introni, e
codificante un singolo polipeptide. La mRNA inizia
con la AUG codone di inizio, proceeds attraverso il polipeptide sequenza in una UAG del codone di stop, e
continua on attraverso a 25-np 3-prime nontranslated
regione. Questo trascritti è trascritte come a parti del filamento H policistronica trascritti, fiancheggiata da
tRNAAsp sulla l'estremità 5-prime e tRNALys sulla l'estremità 3-prime. Cleavage alla tRNAs rilascia trascritti 16,
the MTCO2 mRNA. La trascritti viene quindi poliadenilato
(Ojala
ed altri, 1981;
Attardi ed altri, 1982;
Wallace ed altri, 1994).
Polimorfismi dei siti di restrizione sono state anche identificate alle seguenti nucleotide
posizione per gli enzimi indicati (dove '+' = sito
guadagnante, '-' = sito perdente relative alla sequenza di riferimento ,
Anderson ed altri, 1981): Alu I: -7641, -8074,
+8198; Ava II: +8249; Dde I: -7750; Hae III: +7607,
+7792, -7853, +7979, +8148, +8165, -8250; Hha I:
-7598, +7617, +7828; HincII: -7853, +7937; HinfI:
+7672, +7970; Mbo I: +7570, -7658, -7859, +7933; Msp
I: -8112, -8150; Rsa I: +7697, +7702, -7897, -7912,
-8012, +8078, +8156; Taq I: -8005 (Wallace
ed altri, 1994).
Mounting evidenze suggerisce che difetti nel metabolismo energetico contribuire al patogenesi della malattia di Alzheimer (AD; vedere
502500). La citocromo c ossidasi (CO) è cineticamente anormale, e il suo
attività è diminuita, in cervello e periferica tessuto in a tarda insorgenza AD.
CO è codificate dal entrambi I mitocondriale
e il genoma nucleare. Its catalitica centri, comunque, sono codificato
esclusivamente by 2 geni mitocondriali, the MTCO1 gene
e il gene MTCO2 (516040),
codificante CO subunità I e II, rispettivamente.
Davis ed altri (1997) ricercarono queste geni, come pure altri geni
mitocondriali, per mutazioni che possa alter CO attività e cosegregate con AD.
Specifici mutazioni missenso in MTCO1 e MTCO2 ma non MTCO3 vennero trovati to
segregate a a più alta frequenza con AD comparato con altre neurodegenerativa o
malattie metaboliche. Questo mutazioni appariva insieme nella stessa del DNA
mitocondriale
molecole e definito una unica mutante genoma mitocondriale. Asintomatiche discendenti di AD madri aveva livelli più alti di questi
mutazioni che discendenti di AD padri, suggerendo che queste mutazioni può
essere ereditata maternamente. Cell linee esprimenti queste del DNA
mitocondriale
mutante molecole
esibivano uno specifico decremento in CO attività e
aumentati produzione di specie reattive dell'ossigeno.
Davis ed altri (1997) suggerì che a CO difetto
può rappresentare a primaria eziologico evento, direttamente
partecipazione nel cascade di eventi che risulta in
AD.
Hirano ed altri (1997) e
Wallace ed altri (1997) presentarono evidenze
che la mutazione missenso che
Davis ed altri (1997) pensarono erano correlati a malattia di Alzheimer erano in realtà localizzato in mtDNA
pseudogeni che sono inserita nel genoma nucleare
dove esse sono state trasferito come parte del
estese trasferitore di genetica materiale dal primitive
batterica forma, che era the progenitori del
mitocondri, al nucleo.
La carenza della citocromo c ossidasi (COX) causa a clinicamente eterogenea
varietà di neuromuscolare e non-malattie neuromuscolari nella fanciullezza e età
adulta e teoreticamnete possono causare dalla sia nucleare o mutazioni
mitocondriali con ovvie differenze in mode di ereditarietà (vedi
220110). In una tendenza per determinare the
respective ruoli del mtDNA e DNA nucleare mutazioni in carenza di COX,
Parfait ed altri (1997) sequenziarono the 3 codificati mitocondrialmente
subunità COX del complesso IV. Lo studio vennero condotte in una serie di 18
pazienti con carenza isolata di COX. Essi non riuscirono ad identificare ogni
deleteri mutazioni in questo serie. Ancor più, no mtDNA delezione veniva
osservata e sequenziamento del fiancheggiante gene tRNA coinvolto nella
maturazione del COX trascritti non riuscirono ad identificare deleteri mutazioni
come ben. Questo studio supportavano the view che la mutazioni causanti malattia
non si trovano nel genoma mitocondriale
ma
piuttosto nel geni nucleari codificante sia la subunità COX o the proteine coinvolto in assemblaggio del
complesso. I risultati suggerì ulteriori che a
ricadute rischio di 25% (come per un autosomica recessiva piuttosto che altre modes di ereditarietà)
può essere usata in consulto genetico di carenze COX. D'altra parte,
Clark ed altri (1999) identificarono una mutazione
nel gene MTCO2 in una famiglia con COX II carenza;
vedere
516040.0001.
.0001 CARENZA DI CITOCROMO c OSSIDASI [MTCO2,
7587T-C ]
In una famiglia con carenza della citocromo c ossidasi (COX)
(220110),
Clark ed altri (1999) identificarono una 7587T-C transizione nel codone di
iniziazione del gene MTCO2, predicendo un cambiamento dalla metionina to
treonina. Il caso indice era la madre, a 57- anni donna di intelletto normale
con una 5-to-10-anno storia dell'affaticamento e instabilità di andatura. Non
c'era evidenze cliniche della malattia retinica, sordità, debolezza muscolare, o
malattia cardiaca. Suo 34- anni figlio era gravemente colpiti. Sebbene normale a
nascita e nella prima fanciullezza, all'età di 5 anni he sviluppato progressive
andatura atassica. Questo progredì così che divenne in carrozzina all'età di 25
anni. Lui era gravemente cognitivamente danneggiata. L'esaminazione clinica
dimostrarono atrofia ottica bilaterale, retinite pigmentosa, a marcata
decremento in visione dei colori, e lieve distale deperimento muscolare. La
mutazione carico era presente a 67% nei muscoli dal caso indice e a 91% nei
muscoli dal clinicamente colpiti figlio. I campioni delle biopsie muscolari
rivelarono carenza isolata di COX e proliferazione mitocondriale. Singola-muscoli-fibre
analisi dimostrarono che la 7587C copia era a molto più alta carico in fibre COX negative che in
fibre COX positive. Dopo microphotometric enzima
analisi, la mutazione era mostrato per causare un decremento dell'attività COX quando the di carico mutante era
maggiore del 55 to 65%. nei fibroblasti dal
colpiti figlio, la quale conteneva più che 95% mtDNA mutante, non c'era rintracciabile sintesi o ogni
omeostatico livello di COX II.
.0002 CANCRO DEL COLON-RETTO [MTCO2, 8009G-A,
VAL142MET]
Tempo fa, Warburg (1956) suggerì che alterazioni della fosforilazione
ossidativa nelle cellule tumorali giochi un ruolo causativo nella crescita
cancroosa. L'interesse nei mitocondri riguardo la neoplasia si è ravvivato
largamente visto il loro ruolo nell'apoptosi ed altri aspetti della biologia dei
tupiù. Il genoma mitocondriale
è particolarmente suscettibile una mutazione a
causa degli alti livelli di specie reattive dell'ossigeno (ROS) generate in questi
organelli, insieme ad un basso livello di riparazione del DNA. In un cancro
del colon-retto, Polyak ed altri
(1998) trovarono 3 mutazioni somatiche nel genoma mitocondriale
. Due
avvenute nel gene MTCYB: da uno scambio 14985G-A deriva una sostituzione
arg80-con-è; e da una transizione 15572T-C, deriva una sostituzione
fe276-con-leu (516020.0004).
La terza mutazione avvenne nel gene MTCO1; vedere
516040.0002
Tempo fa,
Warburg (1956) suggerì che alterazioni della fosforilazione ossidativa nelle
cellule tumorali giochi un ruolo causativo nella crescita cancroosa. L'interesse
nei mitocondri con riguardo to neoplasia si è ravvivato, largamente visto il
loro ruolo nell'apoptosi ed altri aspetti della biologia dei tupiù. La genoma
mitocondriale
è particolarmente
suscettibile una mutazione a causa degli alti livelli
di specie reattive dell'ossigeno (ROS) generarono in
questi organelli, insieme ad un basso livello di
riparazione del DNA. In un cancro del colon-retto,
Polyak ed altri (1998) trovato 3 mutazioni somatiche nel genoma
mitocondriale
. Una era un
8009G-A transizione nel gene MTCO2, causante a
val142-to-met missenso sostituzione. Gli altri 2
avvenne nel gene MTCYB; vedere
516020.0003 e
516020.0004.
.0003 CARENZA DI CITOCROMO c OSSIDASI [MTCO2,
7671T-A]
In una 14- anni ragazzo con miopatia prossimale e
acidosi lattica,
Rahman ed altri (1999) trovato, sui muscoli istochimicha e mitocondriale
catena respiratoria
enzimologia, a marcata riduzione dell'attività COX (220110).
L'immunoistochimica e immunoblot analisi con subunità COX-specifica anticorpi monoclonali mostrava a modello indicativa di un primaria mtDNA difetto, molto
probabilmente comprendenti subunità II della citocromo c ossidasi. Le analisi
sequenziali del DNA mitocondriale
dimostrarono
una nuova eteroplasmica T>A trasversione al
nucleotide 7671 nel gene MTCO2. La mutazione cambiando
a metionina in una lisina residuo nel middle della
prima terminale N membrano-tensive regione di COX II.
basati on queste e altre osservazioni, gli autori suggerirono che nel COX proteina, a strutturali
associazione di COX II con COX I è necessario to
stabilizzare the legante di eme a3 to COX I.
.0004 CARENZA DI CITOCROMO c OSSIDASI [MTCO2, 2-BP
DEL, 8042AT]
In dei gemelli,
Wong ed altri (2001) descrissero grave acidosi
lattica causata da carenza di citocromo c ossidasi (220110).
La una nel quale studi molecolari venne condotto morì a 12 giorni di età, a
seguito a decorso di apnea, bradicardia, e grave acidosi lattica. La gemelle
fratello morì a 2 giorni di età, dopo a simili decorso. La mutazione trovato nel
gene MTCO2, 8042delAT, prodotto una proteina tronca che era 72 aminoacidi,
shorter che la di tipo selvatico proteina. Il proteina mutante, mancante un terzo del aminoacidi residui a il terminale C essenziali per idrofilo
interazione con citocromo c, ligand legante to rame e magnesio ioni, e la
formazione di protoni acqua canali, apparentemente non poteva perperm essenziali
mitocondriale
respiratoria
funzioni.
.0005 CARENZA DI CITOCROMO c OSSIDASI [MTCO2,
7896G-A ]
Campos ed altri (2001) riportarono what esse
judged essere la prima mutazione nonsenso nel gene MTCO2. La 3- anni proposita era normale a nascita
ma aveva ritardo psicomotorio e crescita insufficiente dopo
dell'età di 3 mesi. Inoltre all'insorgenza precoce ipotonia, c'era lieve cardiomiopatia ipertrofica e retinite pigmentosa, e
carenza di COX nei muscoli (220110).
A 7896G-Una mutazione nonsenso vennero trovate,
previsti per causare premature terminazione del
traslazione, con perdita di 123 aminoacidi al terminale C di COX II. La mutazione era eteroplasmica
nei muscoli, sangue, e fibroblasti del paziente.
1. Anderson, S.; Bankier, A. T.; Barrell, B.
G.; de Bruijn, M. H. L.; Coulson, A. R.; Drouin,
J.; Eperon, I. C.; Nierlich, D. P.; Roe, B. A.;
Sanger, F.; Schreier, P. H.; Smith, A. J. H.;
Staden, R.; Young, I. G. :
Sequenza e organizzazione del genoma mitocondriale
umano.
Nature 290:
457-465, 1981.
PubMed ID :
7219534
2. Attardi, G.; Chomyn, A.; Montoya, J.; Ojala, D.
:
Identificazione e mappatura dei geni mitocondriali umani.
Cytogenet. Cell Genet. 32: 85-98, 1982. PubMed ID :
7140372
3. Ballinger, S. W.; Schurr, T. G.; Torroni,
A.; Gan, Y. Y.; Hodge, J. A.; Hassan, K.; Chen,
K. H.; Wallace, D. C. :
Southeast asiatici del DNA mitocondriale
analisi rivela genetica continuity di antico
mongoloid migrations. Genetica 130:
139-152, 1992.
PubMed ID :
1346259
4. Campos, Y.; Garcia-Redondo, A.;
Fernandez-Moreno, M. A.; Martinez-Pardo, M.;
Goda, G.; Rubio, J. C.; Martin, M. A.; del Hoyo,
P.; Cabello, A.; Bornstein, B.; Garesse, R.;
Arenas, J. :
Early-insorgenza malattia multisistemica mitocondriale
causata da una mutazione nonsenso nel DNA mitocondriale
citocromo c ossidasi II gene.
Ann. Neurol. 50: 409-413, 2001.
PubMed ID :
11558799
L'alta-risoluzione elettroforetica fractionation e parziale
caratterizzazione del traslazione mitocondriale prodotti dalla cellule HeLa. biochimica 21:
3188-3195, 1982.
PubMed ID :
6285960
9. Clark, K. M.; Taylor, R. W.; Johnson, M.
A.; Chinnery, P. F.; Chrzanowska-Lightowlers, Z.
M. A.; Andrews, R. M.; Nelson, I. P.; Wood, N.
W.; Lamont, P. J.; Hanna, M. G.; Lightowlers, R.
N.; Turnbull, D. M. :
Una mutazione nel gene mtDNA nel codone di iniziazione
della subunità II della citocromo c ossidasi produce livelli più bassi
della proteina ed una encefalomiopatia mitocondriale. Am. J.
Hum. Genet. 64: 1330-1339, 1999.
PubMed ID :
10205264
10. Davis, R. E.; Miller, S.; Herrnstadt,
C.; Ghosh, S. S.; Fahy, E.; Shinobu, L. A.;
Galasko, D.; Thal, L. J.; Beal, M. F.; Howell,
N.; Parker, W. D., Jr. :
Le mutazioni in mitocondriale
cytosome c
ossidasi geni segregate con una tarda insorgenza malattia di Alzheimer. Proc. Nat. Acad. Sci.
94: 4526-4531, 1997.
PubMed ID :
9114023
11. Giles, R. E.; Blanc, H.; Cann, H. M.; Wallace,
D. C. :
Ereditarietà materna del DNA mitocondriale
umano. Proc. Nat.
Acad. Sci. 77: 6715-6719, 1980. PubMed ID :
6256757
Isolazione, subunità composizione e site di sintesi di umano citocromo c ossidasi. biochimica 19: 2023-2030, 1980.
PubMed ID :
6246917
13. Harihara, S.; Hirai, M.; Suutou, Y.;
Shimizu, K.; Omoto, K. :
Frequenza di un 9-bp delezione nel DNA mitocondriale
tra asiatici popolazioni. Hum. Biol. 64: 161-166, 1992.
PubMed ID :
1559687
14. Hertzberg, M.; Mickleson, K. N. P.;
Serjeantson, S. W.; Precedente, J. F.; Trent, R. J. :
Un asiatici specifica 9-bp delezione del DNA mitocondriale
è frequentemente trovato in
Polynesians. Am. J. Hum. Genet. 44:
504-510, 1989.
PubMed ID :
2929595
La sequenza di portatori di elettroni nel
reazione della citocromo c ossidasi con ossigeno.
J. Bioenerg. Biomembr. 25: 115-120,
1993.
PubMed ID :
8389744
16. Hirano, M.; Shtilbans, A.; Mayeux, R.;
Davidson, M. M.; DiMauro, S.; Knowles, J. A.;
Schon, E. A. :
Apparent eteroplasmia del mtDNA in
Alzheimer's malattia pazienti e in normals dovuta a
PCR amplificazione di nucleo-inserita mtDNA
pseudogeni. Proc. Nat. Acad. Sci.
94: 14894-14899, 1997.
PubMed ID :
9405710
DNA mitocondriale
polimorfismo in
giapponese. II. analisi con restrizione enzimi
di quattro o cinque paia di basi riconoscimento.
Hum. Genet. 72: 105-117, 1986.
PubMed ID :
3002958
18. Kadenbach, B.; Jarausch, J.; Hartmann,
R.; Merle, P. :
Separation dei mammiferi citocromo c
ossidasi dentro 13 polipeptidi da una sodio
dodecyl solfato-gel elettroforetica procedure.
Anal. Biochem. 129: 517-521, 1983.
PubMed ID :
6303162
Comparazione dei polipeptidi sintetizzati mitocondrialmente umani, di
topo, e linee di cellule di scimmia con un sistema di gel a proteasi a due
dimensioni. Somat. Cell Molec. Genet. 10: 639-643, 1984.
PubMed ID :
6438810
Funzione di due polipeptidi sintetizzati
mitocondrialmente da DNA mitocondriale
umano e loro uso nello studio delle interazioni mitocondriali intracellulari.
Molec. Cell. Biol. 2: 30-41, 1982. PubMed ID :
6955589
Nessuna mutazione nel gene per la citocromo ossidasi
(COX) mitocondriale
in 18 casi di carenza di COX.
Hum. Genet. 101: 247-250, 1997.
PubMed ID :
9402980
24. Passarino, G.; Semino, O.; Modiano, G.;
Santachiara-Benerecetti, A. S. :
COII/tRNA(Lys) intergenic 9-bp delezione
e altre mtDNA marcatori chiaramente rivela che la
Tharus (Southern Nepal) hanno oriental
affinità. Am. J. Hum. Genet. 53:
609-618, 1993.
PubMed ID :
8102506
25. Polyak, K.; Li, Y.; Zhu, H.; Lengauer, C.;
Willson, J. K. V.; Markowitz, S. D.; Trush, M. A.; Kinzler, K. W.;
Vogelstein, B. :
Le mutazioni somatiche del genoma mitocondriale
nei tupiù colorettali
umani. Nature Genet. 20: 291-293, 1998. PubMed ID :
9806551
26. Rahman, S.; Taanman, J.-W.; Cooper, J.
M.; Nelson, I.; Hargreaves, I.; Meunier, B.;
Hanna, M. G.; Garcia, J. J.; Capaldi, R. A.;
Lake, B. D.; Leonard, J. V.; Schapira, A. H. V.
:
Una mutazione missenso della citocromo
ossidasi subunità II causa difettoso assemblaggio e
miopatia. Am. J. Hum. Genet. 65:
1030-1039, 1999.
PubMed ID :
10486321
27. Schurr, T. G.; Ballinger, S. W.; Gan, Y.
Y.; Hodge, J. A.; Merriwether, D. A.; Lawrence,
D. N.; Knowler, W. C.; Weiss, K. M.; Wallace, D.
C. :
Amerindian DNA mitocondriales hanno rare
asiatici mutazioni a alto frequenze, suggerendo
esse derivati dalla quattro primaria materna
linee. Am. J. Hum. Genet. 46:
613-623, 1990.
PubMed ID :
1968708
28. Shields, G. F.; Hecker, K.; Voevoda, M.
I.; Reed, J. K. :
L'assenza del asiatici-specifica regione V marcatore mitocondriale in native Beringians. Am. J. Hum. Genet. 50: 758-765, 1992.
PubMed ID :
1550120
Malattie della fosforilazione ossidativa.In:
Scriver, C. R.; Beaudet, A. L.; Sly, W. S.;
Valle, D. (eds.) : Le basi molecolari e metaboliche della malattia ereditaria. Volume. 1.
nuovo York: McGraw-Hill (7th ed.) 1995. Pp.
1535-1609.
30. Torroni, A.; Chen, Y.; Semino, O.;
Santachiara-Beneceretti, A. S.; Scott, C. R.;
Lott, M. T.; Inverno, M.; Wallace, D. C. :
DNA mitocondriale
e Y-cromosoma
polimorfismi in quattro native American popolazioni
dalla southern Mexico. Am. J. Hum. Genet.
54: 303-318, 1994.
PubMed ID :
8304347
31. Torroni, A.; Miller, J. A.; Moore, L.
G.; Zamudio, S.; Zhuang, J.; Droma, R.; Wallace,
D. C. :
DNA mitocondriale
analisi in Tibet.
Implicazioni per l'origine del Tibetan
popolazione e il suo adaptation to alto altitude.
Am. J. Phys. Anthrop. 93: 189-199,
1994.
PubMed ID :
8147435
32. Torroni, A.; Schurr, T. G.; Cabell, M.
F.; Brown, M. D.; Neel, J. V.; Larsen, M.;
Smith, D. G.; Vullo, C. M.; Wallace, D. C. :
asiatici affinità e continental radiazione
del quattro founding nativi americani mtDNAs.
Am. J. Hum. Genet. 53: 563-590, 1993.
PubMed ID :
7688932
33. Torroni, A.; Schurr, T. G.; Yang, C.-C.;
Szathmary, E. J.; Williams, R. C.; Schanfield,
M. S.; Troup, G. A.; Knowler, W. C.; Lawrence,
D. N.; Weiss, K. M. :
nativi americani del DNA mitocondriale
analisi indica che la Amerind e the Nadene
popolazioni erano fondata by due indipendente
migrations. Genetica
130: 153-162, 1992.
PubMed ID :
1346260
34. Torroni, A.; Sukernik, R. I.; Schurr, T.
G.; Starikovskaya, Y. B.; Cabell, M. F.;
Crawperd, M. H.; Comuzzie, A. G.; Wallace, D. C.
:
MtDNA variazione di aboriginal Siberians
rivela distinta genetica affinità con Native
Americans. Am. J. Hum. Genet. 53:
591-608, 1993.
PubMed ID :
7688933
35. Wallace, D. C.; Lott, M. T.; Torroni,
A.; Brown, M. D.; Shoffner, J. M. :
Rapporto del comitato per il DNA mitocondriale
umano.In: Cuticchia, A. J.;
Pearson, P. L. : Mappatura dei geni umani, 1993: Compendio. Baltipiù: Johns Hopkins Univ.
Press (pub.) 1994. Pp. 813-845
36. Wallace, D. C.; Stugard, C.; Murdock,
D.; Schurr, T.; Brown, M. D. :
Ancient sequenza del mtDNA nel genoma umano nucleare: a potenziale fonte di errori nell'identificazione mutazioni patogeniche. Proc.
Nat. Acad. Sci. 94: 14900-14905, 1997.
PubMed ID :
9405711
Preistoria degli americani originari scritta nel DNA
mitocondriale: una revisione.
Hum. Biol.
64: 403-416, 1992.
PubMed ID :
1351474
38. Wallace, D. C.; Yang, J.; Ye, J.; Lott, M. T.;
Oliver, N. A.; McCarthy, J. :
Previsione computerizzata di una mappa peptidica:
Funzione dei geni di polipeptidi umani e di topo del DNA DNA mitocondriale
analisi e rassegna
in un gel proteolitico bidimensionale. Am. J. Hum. Genet. 38:
461, 1986. PubMed ID :
3518425
Alle origini delle cellule del cancro. Science 123: 309-314,
1956.
PubMed ID :
13298683
40. Wong, L.-J. C.; Dai, P.; Tan, D.;
Lipson, M.; Grix, A.; Sifry-Platt, M.; Gropman,
A.; Chen, T.-J. :
Grave acidosi lattica causata da una
nuova mutazione frame-deriva nella subunità II per la citocromo c ossidasi
codificata dai mitocondri.
Am. J. Med. Genet. 102: 95-99, 2001.
PubMed ID :
11471180
41. Wrischnik, L. A.; Higuchi, R. G.;
Stoneking, M.; Erlich, H. A.; Arnheim, N.;
Wilson, A. C. :
Le mutazioni nella lunghezza del DNA mitocondriale
umano: diretta sequenziamento
del DNA amplificato enzimaticamente. Nucleic Acids Res.
15: 529-542, 1987.
PubMed ID :
2881260
COLLABORATORI
Victor A. McKusick - aggiornamento : 7 novembre 2001
Victor A. McKusick - aggiornamento : 31 agosto 2001
Victor A. McKusick - aggiornamento : 8 ottobre 1999
Victor A. McKusick - aggiornamento : 15 giugno 1999
Victor A. McKusick - aggiornamento : 23 aprile 1999
Victor A. McKusick - aggiornamento : 6 febbraio 1998
Victor A. McKusick - aggiornamento : 2 dicembre 1997
Victor A. McKusick - aggiornamento : 23 giugno 1997
Douglas C. Wallace - aggiornamento : 6 aprile 1994
DATA DI INIZIO
Victor A. McKusick : 2 marzo 1993
REVISIONI
ckniffin : 8 luglio 2003
carol : 12 novembre 2001
terry : 7 novembre 2001
alopez : 17 ottobre 2001
cwells : 17 settembre 2001
cwells : 6 settembre 2001
terry : 31 agosto 2001
terry : 2 marzo 2000
alopez : 19 ottobre 1999
terry : 8 ottobre 1999
carol : 11 agosto 1999
carol : 23 giugno 1999
jlewis : 23 giugno 1999
jlewis : 22 giugno 1999
terry : 15 giugno 1999
mgross : 3 maggio 1999
mgross : 26 aprile 1999
terry : 23 aprile 1999
carol : 19 agosto 1998
dholmes : 11 maggio 1998
terry : 6 febbraio 1998
mark : 9 dicembre 1997
terry : 2 dicembre 1997
mark : 23 giugno 1997
carol : 20 giugno 1997
terry : 21 gennaio 1997
mark : 9 aprile 1996
mark : 19 giugno 1995
pfoster : 16 agosto 1994
mimadm : 19 aprile 1994
carol : 26 maggio 1993
carol : 17 maggio 1993
