OMIM 108740 - ATPasi trasprtante il Ca(2+)- a bassa torsione; ATP2A2

Altre denominazioni e acronimi
ATP2B
SARCOPLASMATICO RETICOLO Ca(2+)-ATPasi 2; SERCA2

Locus della mappa genica 12q23-q24.1

TESTO

DESCRIZIONE

Sarcoplasmatico/reticolo endoplasmatico Ca(2+)-ATPasi (SERCAs), come ATP2A2, sono intracellulare pompe localizzate nei sarcoplasmatico o endoplasmatico reticoli dei cellule muscolari. Essi sono strettamente correlati al plasma membrane Ca(2+)-ATPasi, o PMCAs (vedi ATP2B1; 108731).

CLONAZIONI

Lytton e MacLennan (1988) clonarono umani reni cDNAs codificante per 2 alternativamente splicciato prodotti del cardiaco Ca(2+)-ATPasi gene. La differenza fra queste proteine è the sostituzione del terminale C 4 amino acidi in SERCA2a by un estendeva sequenza di 49 amino acidi in SERCA2b. SERCA2a e SERCA2b anche hanno distinto tessuti-espressione modelli (Lytton e MacLennan, 1988). SERCA2a è localizzate principalmente in cuore e lento-twitch muscoli scheletrici, mentre SERCA2b è presente in liscio muscoli e non muscolari tessuti (Missiaen ed altri, 1991).

By RT-PCR, Santiago-Garcia ed altri (1996) trovò espressione variabile del PMCA e SERCA geni durante umani fetale cuore sviluppo. SERCA2a e SERCA2b erano espressa a tutti stadi di fetale cuore sviluppo esaminati e in adulto cuore e placenta. L'espressione di SERCA2b era relativamente costante, mentre il livello di SERCA2a mRNA aumentava durante fetale sviluppo.

By PCR e database EST analisi, Gelebart ed altri (2003) identificarono un terzo splice variante di SERCA2, il quale esse chiamandolo SERCA2c, che comprendevano a 61-bp intronico sequenza fra esoni 20 e 21 di SERCA2a. La dedotta 999-amino acido proteina è preannunciava to contengono 10 transmembranici segmenti. An allineamento del SERCA2c, SERCA2a, SERCA2b sequenze rilevarono che il primo 993 amino acidi sono identica, ma the proteine differiscono a loro terminazioni c. SERCA2c venne trovata a vari livelli in tutti mieloidi e non mieloidi linee cellulari esaminati e in primaria sangue monociti. SERCA2b era the più abbondante messaggio in ematopoietiche cellule.

FUNZIONE GENICA

Insieme con l'altamente correlato SERCA1 e SERCA3 isoforme codificato by ATP2A1 e ATP2A3 (601929), rispettivamente, SERCA2 appartengono al grande famiglia di P-tipo cationi pompe che coppia idrolisi dell'ATP con cationi trasporto attraverso membrane. SERCA pompe specificamente mantiene bassa citosolico Ca(2+) concentrazione by attivamente trasportando Ca(2+) dalla citosol dentro the sarco/reticolo endoplasmatico lumen (MacLennan ed altri, 1985).

Ruiz-Perez ed altri (1999) mostrò che mentre entrambi comune isoforme di SERCA2 sono espressa nei citoplasma di coltivati cheratinociti e fibroblasti, in adulto cute sezioni solo SERCA2b è espressa abbondantemente in epidermico strutture. estese analisi della mutazione con SSCP e/o diretto sequenziamento in europeo pazienti con Darier-White malattia (124200) rilevarono 40 differenti paziente-specifici mutazioni in 47 famiglie. La maggioranza (23 di 40) erano probabilmente to risultato in nonsense- mediata RNA decadimento. The rimanente 17 erano mutazioni missenso distribuiti attraverso la proteina e erano associata significantemente con atipica caratteristiche cliniche. The più chiara associazione era con the famigliare emorragica variante, dove tutti 4 famiglie esaminati aveva a mutazione missenso. Tre del famiglie (1 scozzese e 2 non imparentati famiglie italiane) esibivano lo stesso asn767-to-ser sostituzione nei M5 dominio transmembranico (108740.0004), e un quarto famiglia, dalla Svezia, aveva a cys268-to-phe sostituzione nei M3 dominio transmembranico (108740.0005). neuropsichiatriche caratteristiche non apparve essere associata con una specifici classe di mutazione e può essere un intrinseca ma inconsistente effetto di difettoso ATP2A2 espressione.

Usando a topo monoclonali anticorpi specifici per umani SERCA2 in a standard ABC immunoperossidasi tecnica, Sheridan ed altri (2002) investigarono SERCA2 espressione in normale umani cute (40 campioni), orale e vaginale mucosa (13 campioni), e Darier malattia lesioni cutanee (6 campioni). SERCA2 era espressa in tutti campioni, con pronunciato espressione nei subnucleare aspetto di basale epidermico cheratinociti. C'era variabile soprabasale espressione. SERCA2 espressione era anche osservati nei infundibolo e esterna radice guaina di nei follicoli piliferi; germinative e mature cellule di sebacee ghiandole; secretoria coil e dotto di eccrine ghiandole; apocrine gland cellule; e erettori pili muscoli. I fibroblasti e vasi sanguigni (endotelio e muscoli) espressa SERCA2, mentre nervi did non. SERCA2 espressione era osservati attraverso orale e vaginale mucosa. In Darier malattia cute, forte SERCA2 positività venne trovata nei basale, soprabasale, e acantolitiche lesional cellule. Perilesional Darier malattia cute era comparabili to normale cute.

Ahn ed altri (2003) esaminati l'effetto di 12 Darier malattia-associata mutazioni nel stabilità e fisiologia di SERCA2b seguente trasfezione negli umani embrionici cellule renali. La maggior parte mutazioni marcatamente affetti proteina espressione, parzialmente dovuta a aumentata proteosomi- mediata degradazione. All del mutanti mostrò lower canale attività che the il tipo selvatico pompa, e numerosi mutazioni inibiva l'attività del endogena o coexpressed il tipo selvatico SERCA2b. Inhibition non era dovuta a cambiamenti in passive Ca(2+) leak, inositol 1,4,5-triphosphate recettore (vedi 147265) attività, o sensibilità to inositol 1,4,5-triphosphate. Poiché SERCA2b formati dimeri, Ahn ed altri (2003) proposero che mutante SERCA2b proteine may inibire canale attività by dimerizing con il tipo selvatico proteine.

Gelebart ed altri (2003) trovò che l'espressione di SERCA2a, SERCA2b, e SERCA2c era indotta durante the differenziazione di un monocytic linea di cellule verso a più mature fenotipo.

Upon attivazione, quiescente epatici stellate cellule proliferate, cambiamenti morphologically dentro myofibroblasts, e aumento loro sintesi di extracellulare matrice proteine. Stefanovic ed altri (2004) dimostrarono che entrambi SERCA2b e TRAM2 (608485) erano coinvolti in upregulating collagen tipo I (vedi 120150) sintesi durante epatici stellate cellule attivazione. La delezione del terminale C di TRAM2, e pharmacologic inhibitors di SERCA2b, inibiva tipo I collagen sintesi. In aggiunta, deplezione di ER Ca(2+) producevano in inibizione di triple helical collagen ripiegamento e aumentava intracellulare degradazione. Stefanovic ed altri (2004) proposero che durante attivazione di epatici stellate cellule, TRAM2 recruits SERCA2b al translocon, a multiprotein complesso coinvolti nei posttraslazionali processing di nascent secretoria e membrane proteine alla ER. SERCA2b alla translocon poi coppie procollagen sintesi e Ca(2+)-dipendente chaperoni molecolari coinvolti in collagen ripiegamento.

Kim ed altri (2003) sviluppò transgenici topo con cardiaco-specifici sovraespressione di attivo Akt (164730). Queste topo non solo esibivano ipertrofia ma anche mostrò aumentata sinistra ventricolare funzione. Isolated ventricolare myocytes mostrò aumentava contrattilità, il quale era associata con aumentava Ca(2+) transients e Ca(2+) canale currents. The rate di relaxation era anche aumentata. Kim ed altri (2003) determinarono che Serca2a proteina livelli erano aumentava by 6.6-fold in transgenici animali, e inibitore studi suggeriva che Serca2a sovraespressione mediata the aumentata sinistra ventricolare funzione di Akt-overexpressing topo.

Greene ed altri (2000) sviluppò transgenici topo che overexpressed ratto Serca2b cDNA nei cuore. Confocal microscopia mostrò che Serca2b localizzata preferenzialmente attorno the T-tubules del sarcoplasmatico reticolo (SR), mentre Serca2a distribuiti entrambi transversely e longitudinally nei SR membrane. Serca2b transgenici hearts aveva più alta rates di contraction e relaxation, shorter time to picchi pressione, e shorter half-time per relaxation che il tipo selvatico hearts. Greene ed altri (2000) conclusero che SERCA2b gioca a specializzato ruolo in regulating the beat-to-beat contraction del cuore.

Asahi ed altri (2004) generata topo con cardiaco-specifici sovraespressione di epitope-tagged coniglio sarcolipin (SLN; 602203). sovraespressione di Sln diminuzione the apparenti affinità di Serca2a per calcium in transgenici hearts. Il topo aveva alterata calcium currents, insufficiente cardiaco contrattilità con alterata tension e relaxation volte, e ipertrofia ventricolare. Coimmunoprecipitation indicavano che overexpressed Sln legame entrambi Serca2a e phospholamban (PLN; 172405), formando a ternary complesso. I risultati suggerivano che Sln sovraespressione inibisce Serca2a attraverso stabilizzazione di Serca2a-Pln interazione e attraverso inibizione di Pln fosforilazione. Asahi ed altri (2004) conclusero che inibizione di Serca2a impairs contrattilità e calcium cycling, ma sensibilità to beta-adrenergic agonists possa prevenire progressione to insufficienza cardiaca.

CARATTERISTICHE BIOCHIMICHE

Struttura cristallina

Toyoshima e Mizutani (2004) descrissero la struttura cristallina del calcium pompa dei muscoli scheletrici sarcoplasmatico reticolo con un ATP analog, a magnesio ion, e 2 calcium ions nei respective siti di legame. In questo state, the ATP analog reorganizes the 3 citoplasmatico domini (A, N, e P), il quale sono ampiamente separati senza nucleotide, by direttamente bridging the N e P domini. The struttura del P dominio stessa è alterata con la legame del ATP analog e magnesio. Come a risultato, the A-dominio è tilted so che uno del transmembranici helices moves to lock the citoplasmatico gate del transmembranici calcium-siti di legame. Questo appare essere il meccanismo per occluding the legame calcium ions, prima releasing them dentro the lumen del sarcoplasmatico reticolo.

MAPPATURA

MacLennan ed altri (1987) mappato the lento-twitch ATPasi gene (ATP2A2) nel cromosoma 12. Con la fluorescenza ad ibridazione in situ, Otsu ed altri (1993) dimostrarono che the ATP2A2 gene, il quale codifica the SERCA2 isoforma del Ca(2+) pompa, mappa to 12q23-q24.1. Usando ratto-topo backcross analisi, Ohno ed altri (1996) mappato the ratto ATP2A2 gene nel cromosoma 12.

GENETICA MOLECOLARE

Darier-White malattia (124200), conosciuta anche come keratosis follicolareis, è un autosomica dominante cute disturbo caratterizzata da warty papules e plaques in seborrheic aree (centrale tronco, flexures, scalp, e forehead), palmoplantar pits, e distinta nail anormalità. By posizionale clonamento, Sakuntabhai ed altri (1999) dimostrarono che the ATP2A2 gene è the site di mutazioni in Darier malattia.

Jacobsen ed altri (1999) condussero analisi della mutazione nel ATP2A2 gene in 19 non imparentati Darier malattia pazienti, dei quali 10 aveva neuropsichiatrici manifestazioni. Essi identificarono e verificata 17 nuova mutazioni predicendo conservative e non conservativo amino acido cambiamenti, potenziale premature traslazione terminations, e potenziale alterata splicing. Nel neuropsichiatrici casi, c'era a nonrandom clustering di mutazioni alla l'estremità 3-prime del gene (p = 0.01) e a predominance di mutazioni missenso. Jacobsen ed altri (1999) conclusero dalla queste data che the Darier malattia gene ha pleiotropici effetti in cervello e che mutazioni in ATP2A2 può essere coinvolti nei patogenesi di neuropsichiatrici disturbi.

Ohno ed altri (1996) esaminati the ATP2A2 gene come un possibile cause di ipertensione in spontanei hypertensive rats (SHR). When SHR erano crossed con il tipo selvatico rats, ATP2A2 RFLPs did non cosegregate con pressione sanguigna. Ohno ed altri (1996) ruled fuori ATP2A2 come la causa del SHR fenotipo. Comunque, the ATP2A2 locus contributes al anormalità intracellulare Ca(2+) omeostasi del SHR.

Chao ed altri (2002) rivedendo 103 distinto mutazioni identificarono to che time in ATP2A2, concluding che mutazioni missenso sono il più comune molecolari cambiamenti (47 di 103 mutazioni; 46%). The altri comprised 12 nonsense mutazioni, 33 delezione/inserzione mutazioni, e 11 splice-site mutazioni. La maggior parte mutazioni patogene erano private. Of queste, 15 mutazioni era stata riportarono più che once, prevalentemente solo twice. Le mutazioni erano sparpagliate attraverso the ATP2A2 gene, con alcuni clustering nei amino terminal e S1, e il terminale C transmembranici regione. No hotspot mutazione era stata identificarono, sebbene entrambi asn767 to ser (108740.0004) e arg131 to gln (108740.0012) aveva ogni avvennero 4 volte.

MODELLO ANIMALE

Usando un modello di topo con una null mutazione in 1 copia del Serca2 gene, nel quale Serca2 proteina livelli erano ridotta by circa a terzo, Ji ed altri (2000) osservati diminuzione sarcoplasmatico reticolo calcium stores e rilascio in isolata cardiomyocytes. In aggiunta, queste topo aveva ridotta myocyte contrattilità. Comunque, the rate di calcium transient declino non era alterata significantemente. Le analisi immunoblot mostrò a concomitanti decremento nei SERCA2 inibitore, phospholamban, ed una aumento in Pln fosforilazione a ser16 e thr17, il quale ridotta Pln attività. RNase protezione analisi non rilevò significante differenza in Ncx (vedi SLC8A1; 182305) livelli, ma quantitative immunoblot analisi rivelarono una aggiunta di parziale meccanismo compensatorio, un aumento in Ncx proteina espressione e current densità. Ji ed altri (2000) conclusero che the net effetto di diminuzione SERCA2 pompa livello è a deficit in cardiaco funzione.

Liu ed altri (2001) trovò che dell'età di eterozigote mutante (Atp2a2 +/-) topo sviluppò squamous cellule tumori del forestomach, esophagus, orale mucosa, lingua, e cute. Hyperkeratinized squamous cellule papillomas e carcinomas del superiore digestive tratto erano il più frequente finding, e molti animali aveva molteplici tumori. Liu ed altri (2001) conclusero che haploinsufficiency predispone murina cheratinociti to neoplasia, e che perturbation di Ca(2+) omeostasi o segnalazioni possono essere a primaria initiating evento in cancro.

Homozygous distruzione del topo Serca2 gene è embrionici letali. Zhao ed altri (2001) trovò che eterozigote mutanti mostrò lieve danneggiamento di cardiaco funzione sotto a riposo condizioni, ma erano altrimenti indistinguibile dalla il tipo selvatico controlli. La quasi normale fenotipo di Serca2 +/- topo era probabilmente dovuta a adaptation del Ca(2+) segnalazioni macchinario e Ca(2+)-dipendente cellule funzione. C'era adaptive sovraregolazione di Pmca (108731), il quale, in turn, causate a 2-fold riduzione in intracellulare Ca(2+) concentrazione oscillation frequenza evoked by agonists. Agonist-stimolò exocytosis era identica nel tipo selvatico e Serca2 +/- topo dovuta a un adaptive aumento nei apparenti affinità per Ca(2+) in stimolare exocytosis in mutante cellule.

VARIANTI ALLELICHE
(esempi selezionati)

.0001 DARIER MALATTIA [ATP2A2, GLY23GLU]

In un paziente con Darier malattia (124200), Sakuntabhai ed altri (1999) dimostrarono a 68G-A transizione in esone 1 del ATP2A2 gene, causante in a gly23-to-glu mutazione nel gene prodotta. Questo era a non conservativo amino acido sostituzione a alla posizione altamente omologa fra specie. La mutazione era osservati in un affetti individuo il quale aveva a geneticamente identica gemelle (come confermarono by typing a una serie di altamente polimorfici marcatore loci usato routinely in zygosity esaminarlo) il quale, simili le due genitori, non era colpiti.

.0002 DARIER MALATTIA [ATP2A2, GLN108TER]

Sakuntabhai ed altri (1999) dimostrarono che a paziente con Darier malattia (124200) aveva a mutazione nonsenso (gln108 to ter) coinvolgenti gli ultimi codone dell'esone 4 e causanti un in-frame skipping dell'esone 4.

.0003 DARIER MALATTIA [ATP2A2, IVS6DS, G-A, +1]

In un paziente con Darier malattia (124200), Sakuntabhai ed altri (1999) descrissero a splicing mutazione, 544+1G-A, nei ATP2A2 gene. La mutazione avvennero alla guanine del conservati GT dinucleotide nei donatore sito di splice di introne 6. La mutazione era preannunciava to alter splicing dell'esone 6 e avere deleteri effetti on espressione di ATP2A2.

.0004 DARIER MALATTIA, ACRAL HEMORRHAGIC TIPO [ATP2A2, ASN767SER]

In 1 scozzese e 2 non imparentati famiglie italiane con Darier malattia (124200), Ruiz-Perez ed altri (1999) identificarono lo stesso A>G transizione a nucleotide 2300 del ATP2A2 gene, causante in un asn767-to-ser sostituzione nei M5 dominio transmembranico. I membri affetti in queste famiglie mostrò the acral emorragica tipo di Darier malattia, nel quale hemorrhage dentro acantolitiche vescicole nel palms e dorsali aspetti del dita gives rise to black macules.

.0005 DARIER MALATTIA, ACRAL HEMORRHAGIC TIPO [ATP2A2, CYS268PHE ]

In a famiglia svedese, Ruiz-Perez ed altri (1999) trovò che membri affetti con the acral emorragica tipo di Darier malattia (124200) aveva a G-to-T trasversione a nucleotide 803 del ATP2A2 gene, causante in a cys268-to-phe sostituzione nei M3 dominio transmembranico. Queste ritrovamenti e quello del asn767-to-ser mutazione (108740.0004) suggeriva che certe mutazioni può essere specificamente disruptive to ATP2A2 funzione non solo in cheratinociti ma anche in vascolare endotelio cellule, o che the mutante proteina ha a secondaria effetto nei vasi sanguigni.

.0006 DARIER MALATTIA [ATP2A2, CYS560ARG]

In 2 apparentemente non imparentati casi di Darier malattia (124200) associata con mood disturbo, Jacobsen ed altri (1999) identificarono una transizione T>C a nucleotide 1678 del ATP2A2 gene, causante in a cys560-to-arg sostituzione.

.0007 DARIER MALATTIA [ATP2A2, 18-BP INS, IVS2, -12 ]

Fra una serie di 24 nuova ATP2A2 mutazioni in famigliare e sporadici casi di Darier malattia (124200), Sakuntabhai ed altri (1999) descrissero un 18-bp inserzione in introne 2, 12 bp upstream dell'esone 3. Use di un cryptic splice accettore site producevano nei l'aggiunta di sequenza degli aminoacidi MFLTGK terminale N to sequenza codificato by esone 3.

.0008 DARIER MALATTIA [ATP2A2, ASN754 DEL ]

Fra una serie di 24 nuova ATP2A2 mutazioni in famigliare e sporadici casi di Darier malattia (124200), Sakuntabhai ed altri (1999) descrissero perdita di una ACA tripletta dalla un (ACA)3 repeat in esone 15, portante to perdita del codone per asn754 nei stalk 5 regione della proteina.

.0009 DARIER MALATTIA, SEGMENTAL [ATP2A2, TYR894TER ]

In genomica DNA estratto dalla affetti cute dalla a 48-anno-old donna con acantolitiche dyskeratotic nevi (124200), Sakuntabhai ed altri (2000) rivelarono a C>A trasversione a nucleotide 2682 del ATP2A2 gene, causante in a tirosina-to-stop sostituzione a codone 894 (Y894X). Le analisi di genomica DNA dalla non colpiti cute e periferici sangue leucociti did non mostra questo cambiamenti. Questo mutazione è aspettava to risultato in nonsense- mediata mRNA instabilità, portante to a null allele.

.0010 DARIER MALATTIA, SEGMENTAL [ATP2A2, GLY769ARG ]

In genomica DNA dalla affetti cute di un di 35 anni male con acantolitiche dyskeratotic nevi (124200), Sakuntabhai ed altri (2000) rivelarono una transizione G>A a nucleotide 2305 del ATP2A2 gene, changing glicina-769 to arginina (G769R). Le analisi di genomica DNA dalla non colpiti cute e periferici sangue leucociti did non mostra questo cambiamenti. Gli autori considerati it probabilmente che questa mutazione interferes con SERCA2 funzione e impairs Ca(2+) trasporto attraverso the sarco/reticolo endoplasmatico membrane.

.0011 ACROKERATOSIS VERRUCIFORMIS [ATP2A2, PRO602LEU ]

Dhitavat ed altri (2003) studiati a 6-generazione famiglia con acrokeratosis verruciformis (101900) e identificarono una eterozigote pro602-to-leu (P602L) mutazione in ATP2A2 causante dalla a C>T transizione a nucleotide posizione 1805. analisi funzionali del P602L mutante mostrò che it aveva lost il suo capacità to trasporto Ca(2+).

.0012 DARIER MALATTIA [ATP2A2, ARG131GLN ]

In 1 Taiwanese famiglia con Darier malattia (124200) e in 1 sporadici case, Chao ed altri (2002) trovò una transizione G>A a nucleotide 392 in esone 5 del ATP2A2 gene, causante in un arg-to-gln mutazione a codone 131 (R131Q). Questo mutazione era stata riportarono da Sakuntabhai ed altri (1999) e Ringpfeil ed altri (2001).

RIFERIMENTI

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19. Sakuntabhai, A.; Burge, S.; Monk, S.; Hovnanian, H. :: Spectrum di nuova ATP2A2 mutazioni in pazienti con Darier's malattia. Hum. Molec. Genet. 8: 1611-1619, 1999.
PubMed ID : 10441323
20. Sakuntabhai, A.; Dhitavat, J.; Burge, S.; Hovnanian, A. :: Mosaicism per ATP2A2 mutazioni causa segmentale Darier's malattia. J. Invest. Derm. 115: 1144-1147, 2000.
PubMed ID : 11121153
21. Sakuntabhai, A.; Ruiz-Perez, V.; Carter, S.; Jacobsen, N.; Burge, S.; Monk, S.; Smith, M.; Munro, C. S.; O'Donovan, M.; Craddock, N.; Kucherlapati, R.; Rees, J. L.; Owen, M.; Lathrop, G. M.; Monaco, A. P.; Strachan, T.; Hovnanian, A. :: Le mutazioni in ATP2A2, codificante a Ca(2+) pompa, cause Darier malattia. Nature Genet. 21: 271-277, 1999.
PubMed ID : 10080178
22. Santiago-Garcia, J.; Mas-Oliva, J.; Saavedra, D.; Zarain-Herzberg, A. :: Le analisi di mRNA espressione e clonamento di un nuovo plasma membrane Ca(2+)-ATPasi splice variante negli umani cuore. Molec. Cell. Biol. 155: 173-182, 1996.
23. Sheridan, A. T.; Hollowood, K.; Sakuntabhai, A.; Dean, D.; Hovnanian, A.; Burge, S. :: L'espressione di sarco/endo-plasmic reticolo Ca(2+)-ATPasi tipo 2 isoforme (SERCA2) in normale umani cute e mucosa, e Darier's malattia cute. Brit. J. Derm. 147: 670-674, 2002.
PubMed ID : 12366411
24. Stefanovic, B.; Stefanovic, L.; Schnabl, B.; Bataller, R.; Brenner, D. A. :: TRAM2 proteina interagisce con reticolo endoplasmatico Ca2+ pompa Serca2b e è necessari per collagen tipo I sintesi. Molec. Cell. Biol. 24: 1758-1768, 2004.
PubMed ID : 14749390
25. Toyoshima, C.; Mizutani, T. :: Crystal struttura del calcium pompa con una legame ATP analogue. Nature 430: 529-535, 2004.
PubMed ID : 15229613
26. Zhao, X.-S.; Shin, D. M.; Liu, L. H.; Shull, G. E.; Muallem, S. :: Plasticity e adaptation di Ca(2+) segnalazioni e Ca(2+)-dipendente exocytosis in SERCA2+/- topo. EMBO J. 20: 2680-2689, 2001.
PubMed ID : 11387203

COLLABORATORI

Patricia A. Hartz - aggiornato : 2/8/2005
Ada Hamosh - aggiornato : 13 settembre 2004
Patricia A. Hartz - aggiornato : 8/26/2004
Patricia A. Hartz - aggiornato : 2/17/2004
Gary A. Bellus - aggiornato : 2/12/2003
Gary A. Bellus - aggiornato : 2/12/2003
Gary A. Bellus - aggiornato : 2/10/2003
Gary A. Bellus - aggiornato : 4/4/2001
Paul J. Converse - aggiornato : 3/20/2001
George E. Tiller - aggiornato : 11/10/1999
Victor A. McKusick - aggiornato : 10/13/1999
Victor A. McKusick - aggiornato : 2/23/1999
Jennifer P. Macke - aggiornato : 5/21/1997

DATA DI INIZIO

Victor A. McKusick : 11/13/1987

REVISIONI

carol : 20 ottobre 2005
carol : 2/16/2005
mgross : 2/8/2005
alopez : 9/16/2004
terry : 13 settembre 2004
mgross : 8/31/2004
terry : 8/26/2004
cwells : 2/25/2004
cwells : 2/23/2004
terry : 2/17/2004
alopez : 2/12/2003
alopez : 2/12/2003
alopez : 2/12/2003
alopez : 2/12/2003
alopez : 2/12/2003
alopez : 2/10/2003
alopez : 4/4/2001
mgross : 3/20/2001
mgross : 3/20/2001
alopez : 11/10/1999
mgross : 10/18/1999
terry : 10/13/1999
alopez : 1 marzo 1999
terry : 2/23/1999
dholmes : 8/12/1997
alopez : 8/1/1997
alopez : 7/24/1997
alopez : 7/23/1997
alopez : 7/14/1997
carol : 8/23/1993
carol : 10/16/1992
supermim : 16 marzo 1992
carol : 7/10/1991
carol : 9/9/1990
carol : 6/11/1990